lunes, 5 de septiembre de 2011

Reacciones Químicas

El mol y las masas atómicas

Cualquier tipo de átomo o molécula tiene una masa característica y definida. Como el mol se define como el número de átomos que hay en 0,012 kg (12 g) de carbono-12, se entiende que la masa en gramos de un mol de átomos de un elemento es numéricamente igual al peso atómico, en unidades de masa atómica de dicho elemento. En la tabla siguiente se ilustra esta teoría con ejemplos:


Elemento

Masa atómica

Masa muestra

Contiene

Aluminio (Al)

26,98

26,98

6,022 × 1023 átomos de aluminio o un mol de átomos de aluminio

Hierro (Fe)

55,85

55,85

6,022 × 1023 átomos de hierro o un mol de átomos de hierro

Oro (Au)

196,97

196,97

6,022 × 1023 átomos de oro o un mol de átomos de oro


El mol y las masas moleculares

La masa molecular de una sustancia es la suma de las masas atómicas de los elementos que intervienen en la fórmula, multiplicados cada uno por el número de veces en que se encuentra. La masa en gramos de un mol de moléculas es numéricamente igual a esa masa fórmula. En la tabla adjunta se exponen algunos ejemplos:



Compuesto

Masa molar

Contiene

Agua (H2O)

18,0 g

6,022 × 1023 moléculas de agua 6,022 × 1023 átomos de oxígeno
12,044 × 10
23 átomos de hidrógeno

Trióxido de azufre (SO3)

80,06 g

6,022 × 1023 moléculas de trióxido de azufre

6,022 × 1023 átomos de azufre
18,066 × 10
23 átomos de oxígeno

Tricloruro de hierro (FeCl3)

162,35 g

6,022 × 1023 moléculas de tricloruro de hierro

6,022 × 1023 átomos de hierro
18,066 × 10
23 átomos de cloro


Notación exponencial

Cuando hay que manejar cifras muy grandes o muy pequeñas, con gran cantidad de ceros, es habitual emplear la notación exponencial o, lo que es lo mismo, en vez de escribir todos los ceros se expresa el número como una base elevada a un exponente. Pueden existir dos situaciones:

· Cuando el exponente es positivo (10n), la cifra equivale a escribir un 1 seguido de n ceros. Por ejemplo, 102 es lo mismo que 100.

· Cuando el exponente es negativo (10-n), n indica el número de ceros que anteceden al 1, considerándose como entero el primer cero y poniéndose la coma a continuación de éste. Por ejemplo, 10-2 es lo mismo que 0,01.


Ejercicios:


1 Cuanto pesa un mol de:

NH3

Acido sulfúrico

Cloruro de sodio

Oxido ferrico

Oxido cuproso

Cloruro de calcio

H2SO3


2 Cuantas átomos de oxigeno se tienen en 2,5 moles de H2SO4

3 Cuantos moles de oxido ferroso se tienen en una muestra de252 grs

4 Cuantos moles de litio aran falta para equipara la masa de 2 moles de atomos de nitrógeno

5 Cuanto pesan 1,02 x 1024 moléculas de hidruro ferricoBalancear las siguientes ecuaciones:

Al + HCl AlCl3 + H2

KClO3KCl + O2

CH4 + Cl2CCl4 + HCl

FeS + O2 2Fe2O3 + 4 SO2

TiCl4 + O2TiO2 + Cl2


1.-Dada la siguiente ecuación química, no balanceada:


Al + HClAlCl3 + H2


Calcular la cantidad de H2 en gramos, cuando se hace reaccionar 3.0 mol de Al con HCl en exceso.


2.- ¿Cuantos moles de O2 pueden obtenerse por la descomposición de 300 g de KClO3

de acuerdo a la siguiente ecuación no igualada?


KClO3KCl + O2



3.- Si se hace reaccionar 28 g de N2 con H2 en exceso, calcular los moles de NH3 formados.


N2 + H2 NH3

4.- Si se hace reaccionar 64 g de metano con cloro en exceso, de acuerdo a la ecuación:


CH4 + Cl2CCl4 + HCl


Calcular la cantidad de moles de HCl formado.


5.- Al calentar sulfuro de hierro (II) (FeS) en oxigeno gaseoso se produce oxido de hierro (III) (Fe2O3)

y dióxido de azufre (SO2). Determine los moles de oxido de hierro (III) producido al hacer reaccionar

240 g de sulfuro de hierro (II) en exceso de oxigeno.


FeS + O2 2Fe2O3 + 4 SO2


6.- El tetracloruro de titanio se oxida en presencia de oxigeno dando como producto

dióxido de titanio y cloro:


TiCl4 + O2 TiO2 + Cl2


Calcular la cantidad de gramos de Cl2 formado si se hacen reaccionar 3 moles TiCl4 con exceso de O2



7.-Al hacer reaccionar oxido nítrico con oxigeno se obtiene dióxido de nitrógeno, de

acuerdo a la siguiente ecuación no igualada:


NO + O2 NO2


Determine la masa en gramos de NO2 obtenida de la reacción de3 moles NO en exceso de O2


8.- El gas propano, C3H8 , en presencia de oxigeno reacciona para dar CO2 y H2O.


C3H8 + O2CO2 +4 H2O


¿Cuántos moles de CO2 se forman cuando se queman 110,0 g de propano en presencia de

aire?


9 - ¿Cuántos moles de FeS se necesitan para producir 350,0 g de H2S según la ecuación


FeS + HClH2S + FeCl2.

domingo, 4 de julio de 2010

Dos conceptos par empezar a trabajar en biotecnología: Enzimas de restricción y Plasmidos


Enzimas de restricción:



Introducción:

Las enzimas de restricción se encuentran en muchas especies de bacterias. Este sistema es análogo a un sistema inmune, y le permite distinguir a la bacteria entre su DNA y el DNA exógeno. El DNA exógeno está último degradado por la enzima de restricción. El DNA propio no es reconocido por sus enzimas de restricción, puesto que previamente lo ha modificado por metilación a través de la acción de una metiltransferasa (enzima que transfiere grupos metilo desde S-adenosilmetionina a bases específicas).
Un virus de bacteria (un fago) capaz de propagarse en una cepa bacteriana determinada no se replica cuando es cultivado en una cepa diferente. Casi siempre una pequeña proporción del fago es capaz de evadir este estado de restricción y crecer de manera adecuada en la nueva cepa bacteriana.
La progenie de este fago será incapaz de crecer en la cepa bacteriana que originalmente permitió la propagación del fago precursor. Estas observaciones sugieren que una modificación específica inducida por la nueva bacteria hospedera protege al fago de manera que no puede ser restringido dentro de la nueva cepa bacteriana, pero a la vez pierde la capacidad para crecer en la antigua cepa hospedera.
La modificación inducida por el hospedero ocurre en el nivel del ADN del fago, y el fenómeno de restricción es consecuencia de la degradación por hidrólisis enzimática del ADN viral que no ha sido modificado.

Tipos de enzimas de restricción

Tipo I
Una sola enzima que posee 3 subunidades reconoce el sitio de ADN¿ Esta enzima metila y restringe. La restricción no ocurre en el sitio de reconocimiento, sino que es al azar y en sitios distantes al de reconocimiento.

Tipo II
Dos enzimas diferentes realizan la restricción y modificación. La restricción ocurre en el sitio de reconocimiento ó adyacente. Estas enzimas son las utilizadas en genética molecular puesto que permiten romper el ADN en sitios específicos.

Tipo III
Es similar al sistema tipo I, utilizan una enzima oligomérica que realiza todas las actividades enzimáticas, y rompen el DNA 25-27 bp, más allá del sitio de reconocimiento.

Endonucleasas de restricción tipo II
Una unidad de enzima se define como la cantidad de la misma que se necesita para cortar 1µg de DNA en 1 hora.
Se han identificado más de 2300 endonucleasas de restricción de tipo II. Se denominan Isomeros a aquellas enzimas que han sido obtenidas de diferentes especies de bacterias, pero que reconocen la misma secuencia de DNA.
Las enzimas tipo II, dependiendo de su especificidad, al romper el ADN provocan 2 tipos de cortes:
A. Cortes pegajosos, dejando productos con extremos complementarios (cohesivos) Ej:Eco RI y Pst I


Cortes simétricos, dejando productos con extremos romosEj: Pvu II
Aunque se utilizan ambas clases de fragmentos (con extremos ciegos y con extremos escalonados), en ingeniería genética se prefieren aquellos con extremos complementarios, puesto que permiten la unión espontánea del gen a clonar con el vector. Si las moléculas a utilizar presentan extremos ciegos, hay que conferirles extremos cohesivos, por ejemplo utilizando la enzima transferasa terminal.

Las secuencias de reconocimiento de las enzimas tipo II son de tipo palíndrome (se leen igual de izquierda a derecha que de derecha a izquierda). La nomenclatura que se sigue para designar las enzimas de restricción es son las siguientes:

Talla de los fragmentos de restricción:
Si los sitios de restricción fueran distribuidos al azar en la longitud de una molécula de ADN, una enzima que reconocería una secuencia de 4 nucleótidos, cortaría 1/256 nucleótidos, mientras que una enzima que reconocería 6 nucleótidos cortaría en promedio 1/4.096 nucleótidos.


La digestión por EcoRI (secuencia de reconocimiento de 6 nucleótidos) de una molécula de ADN bacteriano de 4 millones de pares de bases donará alrededor 10000 fragmentos diferentes, mientras que la digestión total de ADN de un mamífero va a producir alrededor de 10000000 fragmentos.


Plasmidos

Son moléculas de ADN circular o lineal de 1 kb a 250 kb, contienen de 2 hasta 30 genes. Los plásmidos se replican y se transmiten independientemente del cromosoma bacteriano. La replicación y la transcripción de los plásmidos dependen de las proteínas de la célula huésped. Los genes codificados por los plásmidos le donan ciertos privilegios a la célula huésped.


El número de plásmidos puede variar, dependiendo de su tipo, desde una sola copia hasta algunos cientos por célula. Los plásmidos se utilizan en ingeniería genética por la facilidad con la que se manipulan. Los plásmidos usados en Ingeniería Genética contienen uno o dos genes que les confieren resistencia a antibióticos (marcadores selección) y permiten seleccionar clones recombinantes

Un plasmido debe contener ciertas secuencias necesarias para poder ser utilizados en biotecnología:

Un origen de replicación (ori): par que el plasmido pueda replicarse y generar copias de si mismo en las células hijas.

Gen de resistencia a antibiótico (Amp): en el esquema se muestra como amp porque es un gen de resistencia a la ampicilina, pero podría ser una gen de resistencia a cualquier antibiótico, esto permite seleccionar las bacterias que incorporaron el plasmido.

Polylinker: en castellano la traducción seria el multienlazador, es una región de ADN diseñada para contener varias secuencias de cortes para diferentes enzimas de restricción, donde se podrá insertar el ADN que se desee.





Acá tienen un vídeo, un poco triste porque no tiene audio sobre la estructura de los plasmidos y como se utilizan para transformar bacterias

lunes, 28 de junio de 2010

Transcripción y Traducción de proteínas

Hola chicos acá les dejo unos links con ejercicios de Transcripción y Traducción:

Programa de ejercicios

Este esta mejor


La expresión de un gen se da por dos sucesos sucesivos: la transcripción y la traducción.

Etapas de la transcripción

Clásicamente se divide el proceso de la transcripción en 3 etapas principales (iniciación, elongación y terminación), pero realmente se pueden diferenciar 5 etapas:

Preiniciación

Al contrario de la replicación de ADN, durante el inicio de la transcripción no se requiere la presencia de un cebador para sintetizar la nueva cadena, de ARN en este caso. Antes del inicio de la transcripción se necesitan toda una serie de factores de transcripción que ejercen de factores de iniciación, que se unen a secuencias específicas de ADN para reconocer el sitio donde la transcripción ha de comenzar y se sintetice el ARN cebador. Esta secuencia de ADN en la que se ensamblan los complejos de transcripción se llama promotor. Los promotores se localizan en los extremos 5'-terminales de los genes, antes del comienzo del gen, y a ellos se unen los factores de transcripción mediante fuerzas de Van der Waals y enlaces de hidrógeno. Los promotores tienen secuencias reguladoras definidas, muy conservadas en cada especie, donde las más conocidas son la caja TATA (situada sobre la región -10), con la secuencia consenso TATA(A/T)A(A/T); y la caja TTGACA (situada en el punto -35). La formación del complejo de transcripción se realiza sobre el promotor TATA, allí se forma el núcleo del complejo de iniciación. Sobre la caja TATA se fija una proteína de unión (TBP) junto con el factor de transcripción TFII D (TF proviene del inglés: transcription factor). Después, a ellos se unen otros factores de transcripción específicos: TFII A, que estabiliza el complejo TFII D-ADN; los factores TFII B y TFII E se unen al ADN y el TFII F (una helicasadependiente de ATP) y al final la ARN polimerasa. Todo ello forma un complejo que se llama complejo de preiniciación cerrado. Cuando la estructura se abre por mediación del factor de transcripción TFII H, da comienzo la iniciación.

Iniciación

La ARN polimerasa simplemente se une al ADN y separa las hebras de ADN en colaboración con otros cofactores permitiendo, de esta manera, el acceso de la ARN polimerasa al molde de ADN de cadena simple. Aunque la búsqueda del promotor por la ARN polimerasa es muy rápida, la formación de la burbuja de transcripción o apertura del ADN y la síntesis del cebador es muy lenta. La burbuja de transcripción es una apertura de ADN desnaturalizado de 18 pares de bases, donde empieza a sintetizarse el ARN cebador a partir del nucleótido número 10 del ADN molde de la burbuja de transcripción. La burbuja de transcripción se llama complejo abierto. La ARN polimerasa es una enzima formada por 5 subunidades: 2 subunidades α, 1 subunidad β, 1 subunidad β' y 1 subunidad ω que tiene como función la unión de ribonucleótidos trifosfato. Cuando se forma el complejo abierto, la ARN polimerasa comienza a unir ribonucleótidos mediante enlaces fosfodiéster, y una vez que se forma el primer enlace fosfodiéster, acaba la etapa de iniciación y comienza así comienza la siguiente etapa.

Disgregación del promotor

Una vez sintetizado el primer enlace fosfodiéster, se debe deshacer el complejo del promotor para que quede limpio para volver a funcionar de nuevo. Durante esta fase hay una tendencia a desprenderse el transcrito inicial de ARN y producir transcritos truncados, dando lugar a una iniciación abortada, común tanto en procariotas como eucariotas. Una vez que la cadena transcrita alcanza una longitud de unos 23 nucleótidos, el complejo ya no se desliza y da lugar a la siguiente fase, la elongación.
La disgregación del promotor coincide con una fosforilación de la serina 5 del dominio carboxilo terminal de la ARN polimerasa, que es fosforilado por el TFII H (que es una proteína quinasa dependiente de ATP)

Elongación

La ARN polimerasa cataliza la elongación de cadena del ARN. Una cadena de ARN se une por apareamiento de bases a la cadena de ADN, y para que se formen correctamente los enlaces de hidrógeno que determina el siguiente nucleótido del molde de ADN, el centro activo de la ARN polimerasa reconoce a los ribonucleótidos trifosfato entrantes. Cuando el nucleótido entrante forma los enlaces de hidrógeno idóneos, entonces la ARN polimerasa cataliza la formación del enlace fosfodiéster que corresponde. A esto se le llama elongación, la segunda etapa de la transcripción del ARN.

Terminación

Al finalizar la síntesis de ARNm, esta molécula ya se ha separado completamente del ADN (que recupera su forma original) y también de la ARN polimerasa, terminando la transcripción. La terminación es otra etapa distinta de la transcripción, porque justo cuando el complejo de transcripción se ha ensamblado activamente debe desensamblarse una vez que la elongación se ha completado. La terminación está señalizada por la información contenida en sitios de la secuencia del ADN que se está transcribiendo, por lo que la ARN polimerasa se detiene al transcribir algunas secuencias especiales del ADN. Estas secuencias son ricas en guanina y citosina, situadas en el extremo de los genes, seguidas de secuencias ricas en timina, formando secuencias palindromicas, que cuando se transcriben el ARN recién sintetizado adopta una estructura en horquilla que desestabiliza el complejo ARN-ADN, obligando a separarse de la ARN polimerasa, renaturalizándose la burbuja de transcripción. Algunas secuencias de ADN carecen de la secuencia de terminación, sino que poseen otra secuencia a la que se unen una serie de proteínas reguladoras específicas de la terminación de la transcripción como rho.

Transcripción en eucariotas

En el caso de las eucariotas, el proceso se realiza en el núcleo, y es similar al de las procariotas, pero de mayor complejidad. Diferentes RNAp transcriben distintos tipos de genes. La RNApII transcribe los pre-RNAm, mientras que la RNApI y RNApIII transcriben los RNA-ribosomales y RNAt, respectivamente. Los RNAs transcritos son modificados posteriormente. El pre-ARNm,por ejemplo, sufre un proceso de maduración que tras cortes y empalmes sucesivos elimina ciertos segmentos del ADN llamados los intrones para producir el ARNm final. Durante este proceso de maduración se puede dar lugar a diferentes moléculas de ARN, en función de diversos reguladores. Así pues, un mismo gen o secuencia de ADN, puede dar lugar a diferentes moléculas de ARNm y por tanto, producir diferentes proteínas. Otro factor de regulación propio de las células eucariotas son los conocidos potenciadores (en inglés: "enhancers"), que incrementan mucho (100 veces) la actividad de transcripción de un gen, y no depende de la ubicación de éstos en el gen, ni la dirección de la lectura.

También pueden ver este proceso en el siguiente vídeo, de todos los vídeos que estuve viendo este es el que maneja mejor la información, si les interesa vean varios vídeos en youtube relacionados con este ya que todos tienen errores y aciertos:



Traducción

Componentes del equipo de traducción

ARN mensajero. El ARN mensajero (ARNm) transmite la información genética almacenada en el ADN. Mediante el proceso conocido como transcripción, secuencias específicas de ADN son copiadas en forma de ARNm que transporta el mensaje contenido en el ADN a los sitios de síntesis proteica (los ribosomas).
ARN de tranferencia y aminoácidos. Los aminoácidos (componentes de las proteínas) son unidos a los ARN de transferencia (ARNt) que los llevarán hasta el lugar de síntesis proteica, donde serán encadenados uno tras otro. La enzima aminoacil-ARNt-sintetasa se encarga de dicha unión, en un proceso que consume ATP.
Ribosomas. Los ribosomas son los orgánulos citoplasmáticos encargados de la biosíntesis proteica; ellos son los encargados de la unión de los aminoácidos que transportan los ARNt siguiendo la secuencia de codones del ARNm según las equivalencias del código genético.

Iniciación de la traducción

Es la primera etapa de la biosíntesis de proteínas. El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucleótidos denominado anticodón, que se asocia al primer codón del ARNm según la complementariedad de las bases. A este grupo de moléculas se une la subunidad ribosómica mayor, formándose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos estos procesos están catalizados por los llamados factores de iniciación (FI). El primer codón que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el aminoácido metionina en eucariotas. En procariotases la formilmetionina.

Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P, donde se sitúa el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A. El carboxilo terminal (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el amino terminal (-NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la enzima peptidil transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se produce la translocación ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE) y precisa GTP. Según la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocación. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces, hasta cientos de veces, según el número de aminoácidos que contenga el polipéptido. La traslocación del ribosama implica el desplazamiento del ribosama a lo largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.

Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica

Los codones UAA, UAG y UGA son señales de paro que no especifican ningún aminoácido y se conocen como codones de terminación; determinan el final de la síntesis proteica. No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado. Este proceso viene regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro. Al microscopio electrónico, se observa como un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma o polisoma.
Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.

Modificaciones postraducción

Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción, que pueden conducir a la proteína a la adquisición de su forma funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su secreción al exterior de la célula, etc.

Plegamiento

Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas, ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas.

Glucosilación

La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da lugar a las glucoproteínas, que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular. La glucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas de oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas, las enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado.

Proteólisis parcial

La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional, que es secretada. La hiperproinsulinemia familiar es una enfermedad genética autosómica dominante causad por en defecto en el proceso de maduración de la proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente circulatorio de insulina y de proinsulina en cantidades similares.

Modificación de aminoácidos

Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.

Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.

Y por ultimo, acá tienen un video que muestra el proceso de traduciion:

La Traducción o Síntesis de Proteínas>

miércoles, 7 de abril de 2010

Mitocondria

Función

La principal función de las mitocondrias es la oxidación de metabolitos (ciclo de Krebs, beta-oxidación de ácidos grasos) y la obtención de ATP mediante la fosforilación oxidativa, que es dependiente de la cadena transportadora de electrones; el ATP producido en la mitocondria supone un porcentaje muy alto del ATP sintetizado por la célula. También sirve de almacén de sustancias como iones, agua y algunas partículas como restos de virus y proteínas.

Origen

La científica estadounidens Lynn Margulis, junto con otros científicos, recuperó en torno a 1980 una antigua hipótesis, reformulándola como teoría endosimbiótica. Según esta versión actualizada, hace unos 1.500 millones de años, una célula procariota capaz de obtener energía de los nutrientes orgánicos empleando el oxígeno molecular como oxidante, se fusionó en un momento de la evolución con otra célula procariota o eucariota primitiva al ser fagocitada sin ser inmediatamente digerida, un fenómeno frecuentemente observado. De esta manera se produjo una simbiosis permanente entre ambos tipos de seres: la procariota fagocitada proporcionaba energía, especialmente en forma de ATP y la célula hospedadora ofrecía un medio estable y rico en nutrientes a la otra. Este mutuo beneficio hizo que la célula invasora llegara a formar parte del organismo mayor, acabando por convertirse en parte de ella: la mitocondria. Otro factor que apoya esta teoría es que las bacterias y las mitocondrias tienen mucho en común, tales como el tamaño, la estructura, componentes de su membrana y la forma en que producen energía, etc. Esta hipótesis tiene entre sus fundamentos la evidencia de que las mitocondrias poseen su propio ADN y está recubierta por su propia membrana. Otra evidencia que sostiene esta hipótesis es que el código genético del ADN mitocondrial no suele ser el mismo que el código genético del ADN nuclear. A lo largo de la historia común la mayor parte de los genes mitocondriales han sido transferidos al núcleo, de tal manera que la mitocondria no es viable fuera de la célula huésped y ésta no suele serlo sin mitocondrias.

1 ¿Que tipo de metabolismo tendria la celula que fagocito a la que consumia oxigeno?. Teniendo en cuenta esto: ¿en que lugar se produce la glucolisi y en que lugar la respiracion?.

Fisiopatología de las miopatías

Las enfermedades musculares se producen, sin tener en cuenta las alteraciones de las eferencias nerviosas que proceden del sistema nervioso central por: Trastorno de la transmisión del impulso nervioso: se debe tanto a un trastorno presináptico de la liberación de acetilcolina almacenada en las vesículas como el botulismo o el síndrome de Eaton-Lambert, como a un trastorno postsináptico por fracaso de la función de los receptores de acetilcolina como la miastenia gravis.

  1. Trastornos de la excitabilidad de la membrana muscular: puede ser por miotonía como la miotonía congénita de Thomsen, por tetania, parálisis periódicas, hiperpotasemia o hipopotasemia.
  2. Trastornos de las proteínas contráctiles: se deben a múltiples causas como el sedentarismo, desnutrición por carencia de aminoácidos, miopatías inflamatorias como la polimiositis y la dermatomiositis y trastornos hereditarios como la distrofia muscular progresiva.
  3. Trastornos de la liberación de energía: se deben a miopatías metabólicas como la glucogenosis o a miopatías mitocondriales.

2 ¿Que tipo de miopatia esta relacionado con las mitocondrías? ¿Que puede estar causando este tipo de miopatia?

Eva mitocondrial




Según la teoría genetista, la Eva mitocondrial habría sido una mujer africana que en la evolución humana correspondería al ancestro femenino que poseía las mitocondrias de las cuales descienden todas las mitocondrias de la población humana actual. Por ello, al seguir la línea genealógica por vía materna de cada persona en el árbol genealógico de toda la humanidad, la Eva mitocondrial correspondería a un único antepasado femenino de la cual diverge toda la población actual de Homo sapiens (seres humanos).

Basándose en la técnica de reloj molecular (en inglés, molecular clock), los investigadores creen que esta Eva vivió aproximadamente hace 150.000 años, o como máximo 200.000 años.

Una comparación del ADN mitocondrial de distintas etnias de diferentes regiones, sugiere que todas las secuencias de este ADN tienen envoltura molecular en una secuencia ancestral común. Asumiendo que el genoma mitocondrial sólo se puede obtener de la madre (ver Genoma mitocondrial), estos hallazgos implicarían que todos los humanos vivos descienden en última instancia de una sola mujer, cuando ya habrían existido los primeros y más primitivos Homo sapiens, tales como el Homo sapiens idaltu.



Migraciones humanas en todo el mundo (los números indican los milenios antes del presente), según los datos del ADN mitocondrial (que —como sólo se hereda por vía materna— permite analizar las líneas matrilineares); el mapa tiene como centro el polo norte

Descendencia por líneas mitocondriales

Se sabe de esta Eva a causa del genoma contenido en las mitocondrias (orgánulo presente en todas las células) que sólo se pasan de la madre a la prole. Cada mitocondria contiene ADN mitocondrial, y la comparación de las secuencias de este ADN revela una filogenia molecular.

La Eva mitocondrial recibe su nombre de la Eva que se relata en el libro del Génesis (en la Biblia). Este nombre ha llevado a algunos malentendidos entre el público general. Un error común es creer que la Eva mitocondrial fue el único ancestro femenino que vivió en su época. Pero es muy probable que muchas mujeres anteriores a la Eva mitocondrial y también muchas pertenecientes a aquella época, hayan tenido descendencia hasta cierto momento en el pasado. Sin embargo, sólo la Eva mitocondrial produjo una línea completa de hijas hasta nuestros tiempos; por lo cual es el ancestro femenino del cual proviene toda la población actual.

El fundamento del linaje de la Eva mitocondrial, es que al revisar el árbol genealógico de todos los seres humanos que viven en la actualidad (a través de la genética), al seguir una línea de cada individuo a su madre -y si estas líneas se continúan desde cada una de esas madres a sus respectivas madres- se estará retrocediendo en el tiempo y todas las líneas convergerán en un punto en que todas las hijas comparten la misma madre. En este seguimiento, cuanto más se retroceda en el tiempo, menos linajes quedarán hasta que quede sólo uno; el cual correspondería al de la Eva mitocondrial.

Por ello, cuanto más pequeña es una población, más rápidamente converge el ADN mitocondrial; las migraciones de pequeños grupos de personas derivan (en lo que se llama deriva genética) luego de unas pocas generaciones hacia un ADN mitocondrial común. Esto sirve como sustento a la teoría del origen común (en inglés, Single-origin hypothesis). Esta teoría plantea que los seres humanos modernos (Homo sapiens) se originaron en África hace entre 100.000 y 200.000 años.


1- Discuta la siguiente afirmación: La existencia de una Eva mitocondrial lleva a la conclusión lógica de que todos los seres humanos descendemos de una sola mujer y portamos sus genes.


lunes, 5 de abril de 2010

Números Cuánticos

Cada electrón está ubicado en un espacio energético con cualidades individuales muy peculiares. Los números cuánticos describen los valores de las variables dinámicas que se conservan en los sistemas cuánticos. Corresponden por tanto con aquellos observables que conmutan con el Hamiltoniano del sistema. Así, los números cuánticos permiten caracterizar los estados estacionarios, es decir los estados propios del Hamiltoniano. En física atómica, los números cuánticos son valores numéricos discretos que nos indican las características de los electrones en los átomos, esto está basado en la teoría atómica de Niels Bohr que es el modelo atómico más aceptado y utilizado en los últimos tiempos por su simplicidad. En física de partículas también se emplea el término números cuánticos para designar a los posibles valores de ciertos observables o magnitud física que poseen un espectro o rango posible de valores discreto. Átomos hidrogenoides El conjunto de números cuánticos más ampliamente estudiado es el de un electrón simple en un átomo: a causa de que no es útil solamente en química, siendo la noción básica detrás de la tabla periódica, valencia y otras propiedades, sino también porque es un problema resoluble y realista, y como tal, encuentra amplio uso en libros de texto. En particular, se refiere a los números que caracterizan los estados propios estacionarios de un electrón de un átomo hidrogenoide y que, por tanto, describen los orbitales atómicos. Estos números cuánticos son: I) El número cuántico principal (n = 1, 2, 3, 4 ...), indica el nivel de energía en el que se halla el electrón. Esto determina el tamaño del orbital. Toma valores enteros. Se relaciona con la distancia promedio del electrón al núcleo del orbital. II) El número cuántico del momento angular o azimutal (l = 0,1,2,3,4,5,...,n-1), indica la forma de los orbitales y el subnivel de energía en el que se encuentra el electrón. Si: l = 0: Subórbita "s" ("forma circular") →s proviene de sharp (nitido) (*) l = 1: Subórbita "p" ("forma semicircular achatada") →p proviene de principal (*) l = 2: Subórbita "d" ("forma lobular, con anillo nodal") →d proviene de difuse (difuso) (*) l = 3: Subórbita "f" ("lobulares con nodos radiales") →f proviene de fundamental (*) III) El número cuántico magnético (m), Indica la orientación espacial del subnivel de energía, "(m = -l,...,0,...,l)". Para cada valor de l hay 2l+1 valores de m. IV) El número cuántico de spin (s), indica el sentido de giro del campo magnético que produce el electrón al girar sobre su eje. Toma valores 1/2 y -1/2. En resumen, el estado cuántico de un electrón está determinado por sus números cuánticos:

nombre

símbolo

significado orbital

rango de valores

valor ejemplo

número cuántico principal

shell o capa

número cuántico secundario o azimutal (momento angular)

subshell o subcapa

Para :

número cuántico magnético, (proyección del momento angular)

energía shift

para

:

número cuántico proyección de espín

espín

para un electrón, sea:

Con cada una de las capas del modelo atómico de Bohr correspondía a un valor diferente del número cuántico principal. Más tarde se introdujeron los otros números cuánticos y Wolfgang Pauli, otro de los principales contribuidores de la teoría cuántica, formuló el celebrado principio de exclusión basado en los números cuánticos, según el cual en un átomo no puede haber dos electrones cuyos números cuánticos sean todos iguales. Este principio justificaba la forma de llenarse las capas de átomos cada vez más pesados, y daba cuenta de por qué la materia ocupa lugar en el espacio.

Desde un punto de vista mecano-cuántico, los números cuánticos caracterizan las soluciones estacionarias de la Ecuación de Schrödinger.

No es posible saber la posición y la velocidad exactas de un electrón en un momento determinado, sin embargo, es posible describir dónde se encuentra. Esto se denomina principio de incertidumbre o de Heisenberg. La zona que puede ocupar un electrón dentro de un átomo se llama orbital atómico. Existen varios orbitales distintos en cada átomo, cada uno de los cuales tiene un tamaño, forma y nivel de energía específico. Puede contener hasta dos electrones que, a su vez, tienen números cuánticos de espín opuestos.



Más allá del átomo de hidrógeno

En sentido estricto, los orbitales son construcciones matemáticas que tratan de describir, de forma coherente con la mecánica cuántica, los estados estacionarios de un electrón en un campo eléctrico de simetría central. (Dado que el núcleo no está descrito de forma explícita, ni siquiera describen de forma completa al átomo de hidrógeno).

Estas construcciones matemáticas no están preparadas, por su origen monoelectrónico, para tener en cuenta ni la correlación entre electrones ni la antisimetría exigida por la estadística de Fermi (los electrones sonfermiones).

Sin embargo, saliéndose de su sentido estricto, han demostrado ser de enorme utilidad para los químicos, de forma que se utilizan no solo para sistemas polielectrónicos, sino también para sistemas polinucleares (como las moléculas). También, más allá de su sentido estricto, los químicos se refieren a ellos como entes físicos más que como construcciones matemáticas, con expresiones como "en un orbital caben dos electrones".

Formas de los orbitales

Por simplicidad, se recogen las formas de la parte angular de los orbitales, obviando los nodos radiales, que siempre tienen forma esférica.

Orbital s

El orbital s tiene simetría esférica alrededor del núcleo atómico. En la figura siguiente se muestran dos formas alternativas de representar la nube electrónica de un orbital s: en la primera, la probabilidad de encontrar al electrón (representada por la densidad de puntos) disminuye a medida que nos alejamos del centro; en la segunda, se representa el volumen esférico en el que el electrón pasa la mayor parte del tiempo.





Orbital p

La forma geométrica de los orbitales p es la de dos esferas achatadas hacia el punto de contacto (el núcleo atómico) y orientadas según los ejes de coordenadas. En función de los valores que puede tomar el tercer número cuántico ml (-1, 0 y 1) se obtienen los tres orbitales p simétricos respecto a los ejes x, z e y. Análogamente al caso anterior, los orbitales p presentan n-2 nodos radiales en la densidad electrónica, de modo que al incrementarse el valor del número cuántico principal la probabilidad de encontrar el electrón se aleja del núcleo atómico. El orbital "p" representa también la energía que posee un electrón y se incrementa a medida que se aleja entre la distancia del núcleo y el orbital.

Orbital d

Los orbitales d tienen unas formas más diversas

cuatro de ellos tienen forma de 4 lóbulos de signos alternados (dos planos nodales, en diferentes orientaciones del espacio), y el último es un doble lóbulo rodeado por un anillo (un doble cono nodal). Siguiendo la misma tendencia, presentan n-3 nodos radiales.

Orbital f

Los orbitales f tienen formas aún más exóticas, que se pueden derivar de añadir un plano nodal a las formas de los orbitales d. Presentan n-4 nodos radiales.